Креатиновая добавка , важный элемент в культуризме

Креатинкиназы (креатинкиназы, СК) (АТФ: креатин N-фосфотрансферазы EC), которые обычно присутствуют в организме животного сердце, мышцы и головном мозге цитоплазме ткани и митохондрий, является операция энергии в клетке, сокращение мышц, АТФ непосредственно связаны с важность регенерации киназы , который катализирует обратимые между креатин и АТФ фосфор реакции переноса. основная форма жиросжигателей .

Китайское название: креатинкиназы сыворотки

Есть четыре вида формы креатин киназы изофермента: Мускулистые (мм), тип мозга (BB), гибридного типа (MB) и митохондриальной (Мими). ММ типа в основном присутствует в различных клетках мышц, BB типа в основном присутствует в клетках головного мозга, типа MB находится в основном в кардиомиоциты, Мими типа находится в основном в сердечной и скелетных мышцах митохондрии. Мышцы креатинкиназы молекула состоит из двух идентичных субъединиц димера. Была определена на основе текущего кролика, человека, курица, крыса первичный креатинкиназы структуру, М типа субъединиц из 387 аминокислотных остатков, приблизительно 43 кДа качество молекулы восемь меркапто, но не дисульфидный связи. Panda мышечной креатинкиназы является димерный фермент, каждая субъединиц по 376 аминокислотных остатков, и молекулярной массой 42 кДа.

клиническое значение

Креатин изофермента киназы в клинической диагностике имеет большое значение, в разных заболеваний, в том числе мышечная дистрофия и инфаркта миокарда происходит, человеческие сывороточные уровни креатинкиназы быстро растет, теперь, когда В диагностике инфаркта миокарда, активности креатинкиназы была измерена более надежно, чем делать ЭКГ. Инфаркт миокарда, КФК увеличен в течение 6 часов после появления, достиг максимума в 24 часов, 3-4 дней, чтобы вернуться к нормальной жизни. Которые изофермента креатинкиназы CK-MB диагностической специфичности. Креатинкиназы, поскольку она имеет важные физиологические функции и клинического применения привлекла широкое внимание и углубленных исследований.

экспериментальные эффекты

Креатинкиназы как идеальную модель для изучения сворачивания белка на основе по следующим причинам: а) мышцы креатинкиназы молекула состоит из двух идентичных субъединиц димера, ток 2,35 Å мышцы кролика CK-разрешение кристаллов Структура была решена, каждая субъединиц с небольшим N-концевой домен и большой С-концевой домен. 3,5 А Hitohada СК резолюции структуры кристаллов было. II) при различных условиях CK денатурируют или изменения в повторной укладки пробирке еще нативной канфармацыи. III). CK большой димера димерного белка или мономер, чем более мелкие молекулы белка являются более сложными процесса повторной укладки может быть получено более промежуточных и правильное сворачивание коагуляции конкуренция между наблюдались также.

Креатинкиназы природной молекулы представляет собой компактный шаровых структуры. В последнее время на конформационных изменений и креатин исследования активности киназы отношения показали изменений в активный фермент гибкость канфармацыи сайт, что активный участок молекулы фермента канфармацыи микро денатурирующего подвержены изменениям под действием фермента вызванных Молекулы, инактивации если канфармацыи молекулы фермента в целом не претерпела существенных изменений. Чжоу Пусть Менг и др с флуоресцентными зондами обозначены мышц кролика креатинкиназы активного сайта, мониторинг флуоресцентных производных микро конформационные изменения с соответствующей скорости потери активности ферментов и обнаружили, что два были почти идентичны для гипотезы, что активным центром фермента, чтобы обеспечить гибкое убедительные доказательства.